Федеральное агентство по образованию Пензенский государственный педагогический университет им. В. Г. Белинского Факультет Кафедра Естественно-географический биохимии Реферат на тему: Общая характеристика пептидгидролаз нервной ткани нелизосомальной локализации и особенности их функций. Эндопептидазы Студент ____________________________________________ подпись Руководители _______________________________________ подпись ______________________________________ подпись

Пенза, 2008 г

Краткая историческая справка изучения протеолитических ферментов нервной ткани

Прогресс в изучении протеолитических ферментов мозга, а также других органов и тканей, наметившийся в последние годы, обусловлен тем, что на смену традиционным представлениям о роли пептидгидролаз, как внутриклеточной системе деградации белка, сформировалось новое понимание их биологической роли. При этом, интересы нейрохимиков концентрируются на изучении протеолитических ферментов внелизосомальной локализации, поскольку становится понятным, что многие из этой группы пептидгидролаз имеют непосредственное отношение к физиологическим процессам, лежащим в основе функциональной деятельности нервной системы.

Общая характеристика пептидгидролаз нервной ткани нелизосомальной локализации и особенности их функций

В нервной ткани, как и в большинстве органов и тканей животных, имеется сложная система протеолиза, включающая различные по внутриклеточной локализации и специфичности действия протеолитические ферменты . В настоящее время внутриклеточные ферменты разделяют на две группы в соответствии с локализацией в клетке и их функциональной ролью .

К первой группе относятся пептидгидролазы лизосом, а ко второй – ферменты внелизосомальной локализации. Последние в свою очередь в зависимости от их локализации и специфических функций подразделяют на три подгруппы.

Изначально разделение было основано на представлении о существовании двух путей катабализма белка в клетке – лизосомального и нелизосомального, но исходя из сегодняшних представлений о биологической роли пептидгидролаз нелизосомальной локализации, этот принцип разделения, по-видимому, не является определяющим. На самом деле гидролиз белка в клетке может идти по двум путям – лизосомальному и нелизосомальному, однако, вклад в процесс деградации белка этих путей не равнозначен. Различие определяется прежде всего особенностями внутриклеточной организации систем пептидгидролаз лизосом и нелизосомальной локализации. Надо полагать, что лизосомальный путь белкового катаболизма более эффективный как по скорости, так и по глубине деградации белка, поскольку он обеспечивается различным по специфичности действия комплексом ферментов эндо- и экзопептидазного характера действия одних и тех же компартменов – лизосом. Лимитирующим фактором, определяющим скорость распада белка в данном случае является образование вторичных лизосом. Последующий ход событий характеризуется быстрой деградацией фагоцитируемого белка ферментами лизосом .

Конечными продуктами гидролиза белка в лизосомах являются преимущественно свободные аминокислоты . Протеолитические ферменты лизосомального аппарата, таким образом, осуществляют полный гидролиз белка, оказавшегося внутри лизосом. Потенциальные возможности лизосомального пути внутриклеточной деградации белка, судя по возрастанию количества лизосом при изменении функционального состояния организма и тем более при патологии, достаточно велики, чтобы обеспечить катаболическую фазу белкового обмена в клетке.

Тем не менее, в клетке имеется система протеолитических ферментов нелизосомальной локализации. ............