Калининградский Государственный Технический университет

Курсовая работа

По дисциплине: Биохимия

По теме: Специфичность амилазы

2010г.

СОДЕРЖАНИЕ

ВВЕДЕНИЕ

1. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР

1.1 КЛАССИФИКАЦИЯ ФЕРМЕНТОВ

1.2. АМИЛАЗЫ СТРОЕНИЕ, ФУНКЦИИ

1.3 СПЕЦИФИЧНОСТЬ АМИЛАЗЫ

1.4. ВЛИЯНИЕ ИНГИБИТОРОВ И АКТИВАТОРОВ НА АКТИВНОСТЬ АМИЛАЗЫ

2. ЭКСПЕРЕМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ

3. ЗАКЛЮЧЕНИЕ

4. СПИСОК ИСПОЛЬЗУЕМОЙ ЛИТЕРАТУРЫ

ВВЕДЕНИЕ

Одним из фундаментальных понятий, как биологии, так и химии является понятие «фермент».

Изучение ферментов имеет большое значение для любой области химической, пищевой и фармацевтической промышленности, занятых производством биологически активных веществ для медицины и народного хозяйства. Поэтому одним из ключевых понятий общей биохимии является понятие «фермент». Актуальность работы: амилазы широко используются в пищевой промышленности. Так амилазы используются в хлебопечении и технологиях брожения. Также амилаза играет значительную роль в расщеплении крахмала в организме человека. Поэтому понимание действия амилазы важно для оптимизации промышленного производства и изучения обмена веществ в организме человека.

Цель: данной работы рассмотреть специфичность действия амилазы.

В рамках достижения поставленной цели необходимо рассмотреть следующие задачи:

1. Изучить классификацию ферментов.

2. Разобрать строение и функции фермента амилаза.

3. Изучить специфические действия фермента амилаза.

4.Рассмотреть влияние ингибиторов и активаторов на активность амилазы.

1. ЛИТЕРАТУРНЫЙ ОБЗОР

1.1 КЛАССИФИКАЦИЯ ФЕРМЕНТОВ

Современная классификация ферментов разработана в 1961 г. Комиссией по ферментам Международного биохимического союза. В основу классификации положен тип катализируемой реакции, которая является специфичным для каждого фермента.

Согласно этой классификации все ферменты делят на 6 главных классов:

1.  Оксидоредуктазы – катализируют окислительно-восстановительные реакции;

2.  Трансферазы – катализируют реакции межмолекулярного переноса групп атомов и радикалов;

3.  Гидролазы – катализируют реакции расщепления при участии воды;

4.  Лиазы – катализируют реакции внутримолекулярного негидролитического расщепления, с образованием двойной связи или присоединения по двойной связи;

5.  Изомеразы – катализируют реакции изомеризации;

6.  Лигазы (синтетазы) – катализируют реакции синтеза с затратой энергии.

Оксидоредуктазы.

К классу оксидоредуктаз относят ферменты, катализирующие реакции окисления-восстановления. Общая схема может быть представлена следующим образом:

Окисление протекает как процесс отнятия атомов Н (электроном от субстрата, а восстановление – как присоединение атомов Н (электронов) к акцептору. Если обозначить рецептор буквой А, а субстрат В, то уравнение реакции окисления–восстановления при участии оксидоредуктаз примет такой вид:

В природных объектах обнаружено около 500 индивидуальных оксидоредуктаз. Наиболее распространены оксидоредуктазы, содержащие в качестве активной группы никотинамидадениндинуклеотид, или НАДН+. Их принято называть дегидрогеназами.

Число известных процессов окисления спиртовых групп до карбонильных с помощью никотинамидных коферментов превышает две сотни. ............