Министерство здравоохранения Российской Федерации Саратовский Государственный Медицинский Университет Кафедра биохимии Реферат на тему Общие пути обмена аминокислот. Пути обезвреживания аммиака в организме
    Работу выполнила
    студентка 12 группы
    II курса пед/ф-та
    Пасько С.П.. Саратов 2004 Промежуточный обмен аминокислот в тканях. Промежуточный метаболизм аминокислот белковых молекул, как и других питательных веществ в организме, включает катаболические (распад до конечных продуктов) и анаболические (биосинтез аминокислот) процессы, а также ряд других специфических превращений, сопровождающихся образованием биологически активных веществ. Условно промежуточный метаболизм аминокислот можно разделить на общие пути обмена и индивидуальные превращения отдельных аминокислот. Общие пути обмена аминокислот.
    Общие пути превращения аминокислот включают реакции дезаминирования, трансаминирования, декарбоксилирования, биосинтеза и рацемизации. Реакции рацемизации характерны только для микроорганизмов, физиологическая роль которой заключается в синтезе D-изомеров аминокислот для построения клеточной оболочки. * Дезаминирование ( отщепление аминогруппы) - существует четыре типа реакций, катализируемых своими ферментами: 1. Восстановительное дезаминорование ( +2H+) 2. Гидролитическое дезаминированиие (+H2О) 3. Внутримолекулярное дезаминирование 4. Окислительное дезаминирование (+1/2 О2) Во всех случаях NH2- группа аминокислоты высвобождается в виде аммиака. Помимо аммиака продуктами дезаминирования являются жирные кислоты, окикислоты и кетокислоты. Для животных тканей, растений и большинства микроорганизмов преобладающим типом реакций является окислительное дезаминирование аминокислот, за исключением гистидина, который подвергается внутримолекулярному дезаминированию. Кроме перечисленных четырех типов реакций и катализирующих их ферментов в животных тканях и печени человека открыты также три специфических фермента (серин- и треониндегидратазы и цистатионин-?- лиаза), катализирующих неокислительное дезаминирование серина, треонина и цистеина. Они требуют присутствия пиридоксаль-фосфата в качестве кофермента. Конечными продуктами реакции являются пируват и ?- кетобутират, аммиак и сероводород. * Трансаминирование - реакции межмолекулярного переноса аминогруппы (NH2) от аминокислоты на ?-кетокислоту без промежуточного образования аммиака (глутамат+ пируват = ?-кетоглутарат + аланин). Впервые эти реакции были открыты в 1937г. А.Е. Браунштейном и М.Г. Крицман. Реакции трансаминирования являются обратимыми и универсальными для всех живых организмов, они протекают при участии специфических ферментов - аминотрансфераз (трансамниназ). Теоретически реакции возможны между любой амино- и кетокислотой, но наиболее интенсивно они протекают, если один из партнеров представлен дикарбоновой амино- или кетокислотой. В переносе амниогруппы активное участие принимает кофермет трансминаз - пиридоксальфосфат (производное витамина В6). Для реакций трансаминирования характерен общий механизм. Ферменты реакции катализируют перенос аминогруппы не на ? -кетокислоту, а на кофермент; образовавшееся промежуточное соединение (шиффово основание) подвергается внутримолекулярным превращениям, приводящим к освобождению ?-кетокислоты и пиридоксамнофосфата. ............