Бактериородопсин: структура и функции. Молекулярная электроника определяется как кодирование (запись), обработка и распознавание (считывание) информации на молекулярном и макромолекулярном уровне. Основное преимущество молекулярного приближения заключается в возможности молекулярного дизайна и производства приборов "снизу вверх", т.е. атом за атомом или фрагмент за фрагментом, - параметры приборов определяются органическим синтезом и методами генной инженерии. Двумя общепризнанными достоинствами молекулярной электроники являются значительное уменьшение размеров устройств и времени срабатывания (gate propagation delays) логических элементов. В принципе, темпы развития компьютерных технологий таковы, что размеры полупроводниковых чипов согласно закону Мура приблизятся к молекулярным аналогам около 2030 года, что, однако, потребует значительных финансовых затрат. Выходом из положения может стать гибридная молекулярная и полупроводниковая технология, первым коммерческим успехом которой стали жидкокристаллические дисплеи (LCD). Биоэлектроника, являющая разделом молекулярной электроники, исследует возможность применения биополимеров в качестве управляемых светом или электрическими импульсами модулей компьютерных и оптических систем (Birge R.R., 1999). Основное требование к вероятным кандидатам среди большого семейства биополимеров состоит в том, что они должны обратимо изменять свою структуру в ответ на некое физическое воздействие и генерировать, по крайней мере, два дискретных состояния, отличающихся легко измеряемыми физическими характеристиками (например, спектральными параметрами). Значительный интерес в связи с этим представляют белки, основная функция которых связана с трансформацией энергии света в химическую в различных фотосинтетических системах. Наиболее вероятным кандидатом среди них является светозависимый протонный насос - бактериородопсин (БР) из галофильного микроорганизма Halobacterium salinarum (ранее Halobacterium halobium), открытый в 1971 году (Oesterhelt D., Stoeckenius W., 1971). Бактериородопсин - ретиналь-содержащий генератор протонного транспорта представляет собой трансмембранный белок в 248 аминокислот с молекулярным весом 26 кДа, пронизывающий мембрану в виде семи a-спиралей; N- и C-концы полипептидной цепи находятся по разные стороны цитоплазматической мембраны: N-конец обращен наружу, а C-конец - внутрь клетки (рис.1, 2). Рис.1. Модель БР в элементах вторичной структуры. Выделены аминокислоты, участвующие в протонном транспорте: кружками остатки аспарагиновой кислоты, квадратом остаток аргинина. С Lys-216 (К-216) образуется основание Шиффа (SB). Стрелкой показано направление протонного транспорта. Хромофор БР - протонированный альдимин ретиналя с e - аминогруппой остатка Lys-216 размещен в гидрофобной части молекулы. После поглощения кванта света в ходе фотоцикла происходит изомеризация ретиналя из all-E в 13Z-форму. Белковое микроокружение хромофора может рассматриваться как рецептор с субстратной специфичностью для all-E /13Z-ретиналя, который катализирует эту изомеризацию при комнатной температуре. Кроме того, часть аминокислот ответственна за подавление изомеризаций, отличных от all-E /13Z, например от all-E- к 7Z-, 9Z-, 11Z-ретиналю. Остальная часть полипептидной цепи обеспечивает канал протонного транспорта или экранирует фотохромную внутреннюю группу от влияний внешней среды. ............